Tải bản đầy đủ - 0 (trang)
Chuyên đề sinh học tế bào-Protein bồi dưỡng HSG môn sinh học.pdf

Chuyên đề sinh học tế bào-Protein bồi dưỡng HSG môn sinh học.pdf

Tải bản đầy đủ - 0trang

- protein bậc I được tổng hợp tại ribosome, nó rời khỏ i ribosome và hình thành cấu trúc

khơng gian (bậc II, III, IV) rồi mới di chuyển đến nơi sử dụng thực hiện chức năng của

nó.Cấu trúc bậc I là cơ sở phân tử xác định hoạt tính sinh học và tính chất hóa lí của

protein. Dựa vào cấu trúc khơng gian của các pr otein tương đồng, có thể dự đốn sự

định vị cầu disulfua, cấu trúc khơng gian của protein nghiên cứu. Cấu trúc bậc I là bản

phiên dịch mã di truyền. Vì vậy, cấu trúc này nói lên quan hệ họ hàng và lịch sử tiến

hóa của thế giới sống.

2. Cấu trúc bậc hai:

Mỗi protein bao gồm các cấu trúc xoắn alpha, cấu trúc nếp gấp beta và các phần

ngẫu nhiên. Cấu trúc bậc hai và bậc ba tạo dạng ổn định nhất cho phân tử protein ,

các cấu trúc này được hình thành nhờ các loại tương tác khơng cộng hóa trị (liên kết

ion, liên kết hydro và các tương tác kỵ nước) giữa các chuỗi amino axit khác nhau

trong phân tử và với (nước) các phân tử xung quanh nó. Các vùng khác nhau của

protein, thường có các chức năng riêng biệt, có thể hình thành những miền cấu trúc

khác nhau. Những miền liên quan về cấu trúc được tìm thấy ở các protein khác nhau

thường có những chức năng tương đương.

Mặt ngồi của protein cũng có thể tương tác với các phân tử khác, và cả các protein

khác. Tương tác protein-protein, ví dụ giữa các dưới đơn vị (sub -units) của enzyme,

hay các protein cấu trúc chuỗi, hình thành nên mức độ tổ chức cao nhất, gọi là cấu trúc

bậc bốn.

Có 3 kiểu phổ biến của cấu trúc bậc 2 trong các protein, cụ thể là xoắn α , nếp

gấp β và quay. Tất cả các phần còn lại khơng thể phân loại vào m ột trong 3 kiểu này

thường được gọi là cuộn dây ngẫu nhiên. Theo Paulin và Cori (1951), có 2 kiểu cấu trúc

chính là xoắn α và phiến gấp nếp β . Cấu trúc bậc hai có ở c ác protein sợi như

keratin, collagen... (có trong lơng, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn α, trong khi các

protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.

Hình 2: Các loại xoắn khác nhau xảy ra trong protein



2



a. Cấu trúc xoắn α (α helix): Đoạn mạch polipeptide xoắn chặt lại, những nhóm

peptide (-CO-NH-), Cα tạo thành phần

bên trong (lõi) của xoắn, các mạch bên

(nhóm R) của các gốc acid amine quay ra

phía ngồi. mỗi aa được tạo bởi 3

nucleotit.

- Cấu trúc xoắn α được giữ vững chủ yếu

nhờ liên kết hidro. Liên kết hidro được

tạo thành giữa các nhóm carboxyl của 1

liên kết peptide với nhóm –NH của liên

kết peptide thứ tự sau nó (cách nhau 3

gốc acid amine) trên cùng một mạch

polipeptide

Trong cấu trúc xoắn α, cứ mỗi nhóm –

CO-NH- có thể tạo 2 liên kết hidro với 2

nhóm –CO-NH- khác. Các liên kết hidro

được tạo thành với số lượng tối đa, bảo

Hình 3: Ví dụ cấu trúc xoắn alpha. A: mơ

đảm độ bền vững của cấu trúc α.

hình giản lược, B: mơ hình phân tử, C: nhìn

Theo mơ hình của Paulin và Cori,

từ đỉnh, D: mơ hình khơng gian

trong cấu tr úc xoắn giữa 2 gốc acid

amine kế tiếp nhau có khoảng cách dọc

thep trục xoắn là 1,5A 0 và góc quay 1000, 1 vòng xoắn có 3,6 gốc acid amine có chiều

cao tương ứng là 5,4 A 0.

Chiều của vòng xoắn có thể là xoắn phải ( theo chiều thuận kim đồng hồ) hoặc

xoắn trái (ngược chiều kim đồng hồ). Xoắn α trong phân tử protein thường là xoắn phải.

Sự tạo thành và độ bền của cấu trúc xoắn α phụ thuộc vào nhiều yếu tố : thành phần và

trình tự sắp xếp của các acid amine trong mạch polipeptide, pH môi trường,… Đến nay

người t a đã biết được một số quy luật cơ bản để tạo thành xoắn α, Vì vậy, nếu xác định

được cấu trúc bậc I của phân tử protein thì có thể dự đốn tỉ lệ xoắn α (% số gốc acid

amine tham gia tạo thành xoắn ) và vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein.Tỉ

lệ % xoắn α trong phân tử protein khác nhau là khác nhau:trong hemoglobin và

mioglobin là 75%, lozozim là 35%, kimotripsin hầu như khơng có xoắn α, chỉ có một

phần xoắn rất ngắn ở đầu C. Khi tạo thành cấu trúc xoắn α, khả năng làm quay mặt

phẳng ánh sáng phân cực sang bên phải tăng lên, vì thế có thể dựa vào tình chất này để

xác định % xoắn trong phân tử protein.

b. Cấu trúc phiến gấp β

Cấu trúc phiến gấp β tìm thấy trong fiborin của tơ, nó khác với xoắn α ở một số

điểm như sau:

+ Đoạn mạch polipeptide có cấu trúc phiến gấp β thường duỗi dài ra chú không cuộn

xoắn chặt như xoắn α. Khoảng cách giữa 2 gốc acid amine kề nhau là 3,5A 0.

3



+ Liên kết hidro được tạo thành giữa các nhóm –NH- và –CO- trên 2 mạch polipeptide

khác nhau, các mạch này có thể chạy cùng hướng hay ngược hướng với nhau.

Trong phân tử của nhiều protein hình cầu cuộn chặt, còn gặp kiểu cấu trúc “quay - β”. Ở

đó mạch polipeptide bị đảo hướng đột ngột. Đó là do tạo thành liên kết hidro giữa nhóm

–CO của liên kết peptide thứ n với nhóm –NH của liên kết peptide thứ n+2

c. Cấu trúc kiểu “xoắn colagen”

Kiểu cấu trúc này tìm thấy trong phân tử colagen. Thành phần acid amine của

colagen rất đặc biệt so với các proteein khác: glyxin 35%, prolin 12% tổng số acid

amine trong phân tử. Ngồi ra, colagen còn chứa 2 acid amine ít gặp trong các acid

amine khác là hydroxiproline và hydroxilizin. Đơn vị cấu trúc của colagen là

tropocolagen bao gồm 3 mạch polipeptide bện vào nhau thành một “ dây cáp” siêu xoắn.

3 mạch polipeptide trong “ dây cáp” nối với nhau bằng các liê n kết hidro giữa các nhóm

–NH- của gốc glyxin trên mạch polipeptide với nhóm -CO- trong liên kết peptide ở trên

mạch polipeptide khác. Ngoài ra các nhóm hydroxyl của hydroxipoline cũng tham gia

tạo thành liên kết hydro làm tăng độ bền của cấu trúc siêu xoắ n.

Ngoài các kiểu cấu trúc bậc II trên, trong phân tử của nhiều protein hình cầu còn có các

đoạn mạch không cấu trúc xoắn, phần vô định hoặc cuộn lộn xộn.

3.Cấu trúc bậc ba:

Liên kết disulfid ( -S - S-)

Cấu trúc bậc III được giữ vững nhờ các cầu

disulfua, tương tác VanderWaals, liên kết hidro,

lực ion. Vì vậy khi phá vỡ các liên kết này phân tử

duỗi ra đồng thời làm thay đổi một số tính chất của

nó, đặc biệt là tính tan và hoạt tính xúc tác của nó .

Cấu trúc bậc III là dạng không gian của cấu

trúc bậc hai, cơ sở của cấu trúc bậc ba là liên kết disulfid. Liên kết được hình thành từ

hai phân tử cystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gần nhau trong cấu trúc không

gian do sự cuộn lại của mạch oevtid. Đây là liên kết đồng hoá trị nên rất bền vững. Cấu

trúc bậc 3 đã tạo nên trung tâm hoạt động của phần lớn các loại enzym. Sự thay đổi cấu

trúc bậc ba dẫn đến sự thay đổi hướng xúc tác của enzym hoặc mất khả năng xúc tác

hoàn toàn. Ngoài liên kết disulfit , cấu trúc bậc ba còn được ổn định (bền vững) nhờ một

số liên kết khác như:

-Liên kết hydro: liên kết này xuất hiện khi giữa hai nhóm tích điện âm có ngun tử

hydro. Phân tử insulin là một polypeptid bao gồm 51 acid amin chuỗi A có 21 gốc acid

amin và chuỗi B có 30 gốc acid amin. Hai chuỗi nối với nhau bởi 2 cầu disulfid: cầu thứ

nhất giữa gốc cystein ở vị trí 20 của chuỗi A và vị trí 19 của chuỗi B; cầu thứ hai giữa

gốc cystein ở vị trí thứ 7 của cả 2 chuỗi. Trong chuỗi A c òn có một cầu disulfit giữa 2

gốc cystein ở vị trí thứ 6 và 11 .

-Lực hấp dẫn VanderWaals: là lực hút giữa hai chất hoặc hai nhóm hố học nằm cạnh

nhau ở khoảng cách 1 - 2 lần đường kính phân tử.

Lực liên kết của các nhóm kỵ nước, những nhóm khơng phân cực ( - CH2; -CH3) trong

vang, leucin, isoleucin, phenylalanin... Nước trong tế bào đẩy các gốc này lại với nhau,

giữa chúng xảy ra các lực hút tương hỗ và tạo thành các đuôi kỵ nước trong phân tử

4



protein. Do có cấu trúc bậc ba mà các protein có được hình thù đặc trưng và phù hợp

với chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như enzym và các kháng thể, protein

của hệ thống đông máu... thơng qua cấu trúc bậc ba mà hình thành được các trung tâm

hoạt động là nơi thực hiện các chức năng của protein.

4. Cấu trúc bậc bốn

Phân tử protein có cấu trúc bậc IV là một trạng thái tổ hợp hình thành từ nhiều

tiểu phần protein đã có cấu trúc bậc ba hồn chỉnh. Một số protein có xu hướng kết hợp

lại với nhau thành những phức hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự biến

đổi về hoạt tính sinh học, có thể phân li thuận nghịch thành các tiểu phần đơn vị. Khi

phân li, hoạt tính sinh học của nó bị thay đổi hoặc có thể mất hoàn toàn. Rất nhiều

trường hợp protein phải tổ hợp lại mới có hoạt tính sinh học.

- Hemoglobin (Huyết sắc tố) gồm 4 tiểu phần protein : hai tiểu phần α và hai tiểu phần

β. Nếu 4 tiểu phần tách rời nhau thì mỗi tiểu phần khơng thể vận chuyển được một phân

tử O2 Khi kết hợp lại thành trạng thái tetramer tạo thành một khối không gian đặc thù

gần như hình tứ diện thì mới có khả năng kết hợp và vận chuyển khí oxy. Một phân tử

hemoglobin (Hít) vận chuyển được 4 phân tử oxy.

- Enzym glycogen phosphorylase (gan, cơ) xúc tác quá trình phân giải glycogen thành

glucose. Ở trạng thái không hoạt động enzym này ở dạng "b" (dạng hai dimer tách rời

nhau).Ở trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cần đường) hai dimer tổ hợp lại thành

tetramer (dạng "a"). Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm, tetramer lại tách thành hai

dimer, enzym trở lại dạng khơng hoạt động.Tuỳ theo protein mà số lượng monomer có

thể thay đổi từ 2,4,6,8 là phổ biến, cá biệt có thể lên tới trên 50 monomer. Sự hình thành

cấu trúc bậc bốn tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

III. Tính chất cơ bản của protein

1. Tính kỵ nước của protein

Do các gốc kỵ nước của các acid amin(aa) trong chuỗi polipectit của protein hướng

ra ngoài các gốc này liên kết với nhau tạo liên kết kỵ nước. tính chất kỵ nước có thể giải

thích như sau: do các gốc aa có chứa các gốc R- khơng phân cực nên nó khơng có khả

năng tác dụng với nước. Có 7aa khơng phân cực :glysin, alanin, valin, pronin,

methionin, lơxin, isoloxin chúng không tác dụng với nước. Tính kỵ nước sẽ ảnh hưởng

rất nhiều đến tính tan của protein. Chẳng hạn khi 7aa liên kết peptit với nhau, trong đó

có 3aa khơng phân cực( kỵ nư ớc ) nếu như các aa này cùng nằm ở 1 đầu thì tính tan sẽ

giảm so với khi các aa này đứng xen kẽ nhau trong liên kết đó .

2. Tính chất của dung dịch keo

Khi hồ tan protein thành dung dịch keo thì nó khơng đi qua màng bán thấm.Hai

yếu tố đảm bảo độ bền của dung dịch keo: Sự tích điện cùng dấu của các protein và lớp

vỏ hidrat bao quanh phân tử protein. Có 2 dạng kết tủa:

Kết tủa thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein vẫn có thể trở

lại trạng thái dung dịch keo bền như ban đầu.

Kết tủa không thuận nghịch: sau khi loại bỏ các yếu tố gây kết tủa thì protein khơng

trở về trạng thái dung dịch keo bền vững như trước nữa.

3. Sự biến tính

5



Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý như tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ

học... hay tác nhân hóa học như axit, kiềm mạnh, muối kim loại nặng,... các cấu trúc

bậc hai, ba và bậc bốn của protein bị biến đổi nhưng không phá vỡ cấu trúc bậc một của

nó, kèm theo đó là sự thay đổi các tính chất của protein so với ban đầu. Đó là hiện

tượng biến tính protein. Sau khi bị biến tính, protein thường thu được các tính chất sau:

Độ hòa tan giảm do làm lộ các nhóm kỵ nước vốn đã chui vào bến trong phân tử

protein, khả năng giữ nước giảm , tăng độ nhạy đối với sự tấn công của enzim proteaza

do làm xuất hiện các liên kết peptit ứng với trung tâm hoạt động của proteaza. Mất hoạt

tính sinh học ban đầu, tăng độ nhớt nội tại và mất khả năng kết tinh.

4.Tính chất điện ly lưỡng tính

Acid amin có tính chất lưỡng tính vì trong aa có chứa cả gốc axit(COO -) và gốc

bazo(NH2-) suy ra protein cũng có tính chất lưỡng tính.

IV. Chức năng của protein

- Protein cấu trúc: Cấu trúc, nâng đỡ.

Ví dụ: Collagen và Elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây

chẳng, gân. Keratin tạo nên cấu trúc chắc của da, lơng, móng. Protein tơ nhện, tơ tằm

tạo nên độ bền vững của tơ nhện, vỏ kén

- Protein Enzyme: Xúc tác sinh học: tăng nhanh, chọn lọc các phản ứng sinh hóa.

Ví dụ: Các Enzyme thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn, Enzyme Amylase trong

nước bọt phân

giải tinh bột chín, Enzyme Pepsin phân giải Protein,

ải

Enzyme Lipase phân gi Lipid

-Protein Hormone Điều hòa các hoạt động sinh lý.

Ví dụ: Hormone Insulin và Glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có tác

dụng điều hòa hàm lượng đường Glucose trong máu động vật có xương sống

- Protein vận chuyển Vận chuyển các chất. Ví dụ: Huyết sắc tố Hemoglobin có chứa

trong hồng cầu động vật có xương sống có vai trò vận chuyển Oxy từ phổi theo máu đi

nuôi các tế bào

- Protein vận động: Tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể: . Ví dụ:

Actinin, Myosin có vai trò vận động cơ. Tubulin có vai trò vận động lơng, roi của các

sinh vật đơn bào.

- Protein thụ quan: Cảm nhận, đáp ứng các kích thích của mơi trường. . Ví dụ: Thụ

quan màng của tế bào thần kinh khác tiết ra ( chất trung gian thần kinh ) và truyền tín

hiệu.

- Protein dự trữ Dự trữ chất dinh dưỡng. Ví dụ: Albumin lòng trắng trứng là nguồn cung

cấp axit amin cho phôi phát triển. Casein trong sữa mẹ là nguồn cung cấp Acid

Amin cho con. Trong hạt cây có chứa nguồn protein dự trữ cần cho hạt nảy mầm

V. Một số câu hỏi liên quan tới protein

1. Thuật ngữ amino acid thể hiện điều gì về cấu trúc của phân tử : Nó có cả nhóm amin (-NH2) làm

cho nó thành amin, và nhóm carboxyl (-COOH) làm cho nó thành acid carboxylic.

2. Giả sử bạn có 1 phân tử hữu cơ VD glicyne. Bằng phương pháp hóa học, bạn loại đi nhóm NH 2

và thay bằng – COOH .Vẽ cơng thức cấu tạo của phân tử đó và suy luận về các tính chất hóa học

của nó.

- HOOC-CH2- COOH

6



Nhóm chứ c có thể hoạt động như 1 base bị thay bằng nhóm có thể hoạt động như 1 acid, làm tăng các

tính chất acid của phân tử. Hình dạng này của phân tử cũng có thể thay đổi, làm thay đổi các phân tử

mà nó tương tác với.

3. Giả sử bạn ăn đậu xanh. Những phản ứng nà o phải xảy ra để cho các amino acid của đậu

chuyển hóa thành pr trong cơ thể bạn?

- Các protein của đậu xanh được giải phóng ra trong các phản ứng thủy phân tạo nên các amino axit.

- Các amino axit được kết hợp bằng các phản ứng khử nước.

4- Tại sao Pr bi ến tính khơng hoạt động chức năng bình thường nữa?

- Những phần tử nào của chuỗi polypeptit tham gia vào các liên kết tạo và duy trì cấu trúc bậc hai?

Những phần nào tham gia vào cấu trúc bậc ba?

- Nếu thông tin di truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng pr ntn?

- Chức năng của pr là hệ quả của hình dạng đặc trưng của nó, hình dạng đó mất đi khi pr bị biến tính.

- Cấu trúc bậc 2 có sự tham gia của các LK H 2 giữa các nguyên tử của bộ khung của chuỗi polipeptit.

Cấu trúc bậc ba có sự tham gia liên kết của cácliên kết giữa các nhóm R của các tiểu đơn vị amino

acid: …

- Cấu trúc bậc 1 hay trình tự các amino acid tác động đến cấu trúc bậc hai. Cấu trúc bậc 2 tác động đến

cấu trúc bậc 3, Cấu trúc bậc 3 tác động đến cấu trúc bậc 4 . Tóm lại trình tự các amino acid tác động

đến hình dạng pr. Vì c/n của pr phụ thuộc vào hình dạng của nó nên sự thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể

phá hủy chức năng của pr

5. Glycine có cấu trúc như trong cơng thức sau, là một gốc amino acid mang tính bảo thủ cao t rong



O

H2N



CH



C



OH



H

tiến hóa protein. Hãy giải thích tại sao?

- Gốc R của glycine là H, nhỏ bé nhất trong mọi gốc R của các amino acid. Do đó theo lý thuyết tiến

hóa nó phải sinh ra trước và bảo thủ, sau đó mới sinh ra các amino acid tiếp theo.

6. Tơ nhện, tơ tằm, sừ ng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng

khác nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?

– Trình tự các axit amin trên chuỗi pôlipepti t sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi

pơlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng khơng gian 3 chiều của prơtêin và do đó quyết định tính chất cũng

như vai trò của prơtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi

cấu trúc và tính chất của prơtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi

pơlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prơtêin.

– Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prơtêin n hưng chúng

khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các

axit amin trên chuỗi pơlipeptit.

7. Protein của màng sinh chất có những vai trò gì trong hoạt động sống của tế bào ?

Các chức năng protein màn g:

- Kênh vận chuyển các chất theo cơ chế thụ động hoặc theo cơ chế tích cực.

- Protein thụ thể thu nhận thông tin cho tế bào

- Protein" Dấu chuẩn". Tạo thành phức hợp glycoprotein đặc trưng cho từng loại tế bào, để tế bào

nhận biết nhau.

- TB vi khuẩn: Enzym hơ hấp thực hiện q trình hơ hấp tế bào



7



8. Trong nước mắm và trong tương có rất nhiều axit amin. Chất này có nguồn gốc từ đâu, do vi

sinh vật nào tác động để tạo thành?



-Axit amin trong nước mắm có nguồn gốc từ protein của cá, vi sinh vật tác động đ ể tạo thành là: vi

khuẩn

- Axit amin trong tương có nguồn gốc từ đậu tương, vi sinh vật tác động để tạo thành là: Nấm sợi (nấm

vàng hoa cau)

9.Thế nào là axitamin không thay thế ? Axitamin thay thế? Nguồn axitamin không thay thế trong

cơ thể người lấy từ đâu?-Bậc cấu trúc nào của Pr quyết định đến cấu trúc không gian của nó?

Khái niệm aa khơng thay thế: những aa con người không thể tự tổng hợp được mà phải lấy từ các

nguồn thức ăn, aa thay thế là những aa cơ thể có thể tự tổng hợp được.

Bậc 1 của pr quyết định cấu trúc khơng gian của pr.

10. Cho lòng trắng trứng vào nước cất, khuấy nhẹ ta được dung dịch keo. Đun nóng dung dịch keo

này ta thấy chúng kết thành mảng và nổi trên mặt nước. Giải thích hiện tượng trên.

Khi đun nóng dung dịch keo thấy chúng kết thành mảng nổi trên mặt nước:

- Prơtêin trong lòng trắng trứng là loại prôtêin tan trong nước, ở điều kiện bình thường phân tử có cấu

hình khơng gian 3 chiều, các gốc ưa nước quay ra phía ngồi phần tử, các gốc kị nước quay vào phía

trong.

- Ở nhiệt độ cao (đun nóng), các phân tử chuyển động hỗn loạn làm các phần kị nước ở bên trong bộc

lộ ra bên ngoài, các phần kị nước của phân tử này liên kết với phần kị nước của phân phân tử khác làm

các phân tử kết dính với nhau. Do vậy, prơtêin bị đóng thành mảng nổi trê n mặt nước .

11. Trong điều kiện nhiệt độ bình thường và nhiệt độ tăng cao (gây biến tính) thì cấu trúc của phân

tử protein sẽ thay đổi như thế nào?

Trong điều kiện nhiệt độ bình thường thì các chuỗi polipeptit có cấu trúc: Các đầu ưa nước là COOH

và NH2 hướng ra ngồi và đi kị nước gốc R hướng vào trong.

- Khi tăng nhiệt độ các đầu ưa nước chuyển động vào trong đuôi kị nước R lại hướng ra ngồi. Chính

các đi kị nước hướng ra ngồi sẽ làm cho chúng liên kết lại với nhau và trở nên vón cục (hiện tượng

biến tính protein khi nhiệt độ tăng cao).

12. Phân biệt các thuật ngữ: axitamin, polipeptit và protein?

Phân biệt:

+ axitamin: là phân tử hữu cơ gồm 1 nguyên tử C trung tâm liên kết với 1 nhóm amin, 1 nhóm

cacboxyl và 1 gốc R. Là đơn phân cấu tạo nên các pro tein

+ Polipeptit: Gồm 1 chuỗi các aa đồng nhất hoặc không đồng nhất liên kết với nhau bằng liên kết

peptit, có khối lượng phân tử thấp hơn protein

+ Protein: Là một đại phân tử sinh học được cấu trúc từ 1 hoặc nhiều chuỗi polipeptit

13. Nếu thông tin d i truyền làm thay đổi cấu trúc bậc 1 thì nó có thể phá hủy chức năng protêin

như thế nào?

Cấu trúc bậc 1 tức là trình tự aa tác động đến cấu trúc bậc 2. Cấu trúc bậc 2 tác động lên cấu trúc bậc

3. Cấu trúc bậc 3 tác động lên cấu trúc bậc 4. => trình tự aa tác động lên cấu hình khơng gian của

protêin => nếu thay đổi cấu trúc bậc 1 có thể phá hủy chức năng của protêin c ó thể dẫn đến gián đoạn

về 1 hoặc một số tính trạng của sinh vật hoặc có thể làm mất hoạt tính của enzim ….

14. Tại s ao một số vi sinh vật sống được ở trong suối nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà

prôtêin của chúng lại không bị hỏng?

-Khi nhiệt độ mơi trường q cao có thể phá hủy cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin làm cho

chúng mất chức năng (hiện tượng biến tín h của prôtêin). Một số vi sinh vật sống được ở trong suối

8



nước nóng có nhiệt độ xấp xỉ 1000C mà prơtêin của chúng lại không bị hỏng do prôtêin của các loại

sinh vật này có cấu trúc đặc biệt nên khơng bị biến tính khi ở nhiệt độ cao.

15. Tại sao khi ta đun nóng nước lọc cua thì prơtêin của cua lại đóng thành từng mảng?

– Trong mơi trường nước của tế bào, prôtêin thường quay các phần kị nước vào bên trong và bộc lộ

phần ưa nước ra bên ngoài. Ở nhiệt độ cao, các phân tử chuyển động hỗn loạn làm cho các phần kị

nước ở bên trong bộc lộ ra ngoài, nhưng do bản chất kị nước nên các phần kị nước của phân tử này

ngay lập tức lại liên kết với phần kị nước của phân tử khác làm cho các phân tử nọ kết dính với phân

tử kia. Do vậy, prơtêin bị vón cục và đóng thành từng mản g nổi trên mặt nước canh.

16. Tại sao chúng ta lại cần ăn prôtêin từ các nguồn thực phẩm khác nhau?

– Các prôtêin khác nhau từ thức ăn sẽ được tiêu hoá nhờ các enzim tiêu hố và sẽ bị thuỷ phân thành

các axit amin khơng có tính đặc thù và sẽ được hấp thụ q ua ruột vào máu và được chuyển đến tế bào

để tạo thành prôtêin đặc thù cho cơ thể chúng ta. Nếu prơtêin nào đó khơng được tiêu hố xâm nhập

vào máu sẽ là tác nhân lạ và gây phản ứng dị ứng (nhiều người bị dị ứng với thức ăn như tôm, cua, ba

ba…, trường hợp cấy ghép mô lạ gây phản ứng bong miếng ghép…)

– Chế độ dinh dưỡng các axit amin không thay thế (cơ thể không tự tổng hợp được phải lấy từ thức ăn

hàng ngày) do đó để phòng tránh suy dinh dưỡng (nhất là đối với trẻ em) nhất thiết là phải cung cấp

đầy đủ lư ợng axit amin không thay thế (như trứng, sữa, thịt các loại…).

17. Nêu chức năng của prôtêin?

– Prôtêin là thành phần không thể thiếu được của mọi cơ thể sống. Cấu trúc của prôtêin quy định chức

năng sinh học của nó. Prơtêin có cấu trúc và chức năng sinh học đa dạng nhất trong số các hợp chất

hữu cơ có trong tế bào.

– Prơtêin có một số chức năng chính sau:

+ Cấu tạo nên tế bào và cơ thể. Chúng đóng vai trò cốt lõi trong cấu trúc của nhân, của mọi bào quan,

đặc biệt là hệ màng sinh học có tính chọn lọc cao . Ví dụ: cơlagen tham gia cấu tạo nên các mô liên kết,

histon tham gia cấu trúc nhiễm sắc thể....

+ Vận chuyển các chất. Một số prơtêin có vai trò như những “xe tải” vận chuyển các chất trong cơ thể.

Ví dụ: hêmơglơbin...

+ Bảo vệ cơ thể. Ví dụ: các kháng t hể (có bản chất là prơtêin) có chức năng bảo vệ cơ thể chống lại

các tác nhân gây bệnh...

+ Thu nhận thông tin. Ví dụ: các thụ thể trong tế bào...

+ Xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Ví dụ: các enzim (có bản chất là prơtêin) đóng vai trò xúc tác

cho các phản ứng sinh học...

+ Điều hồ q trình trao đổi chất. Các hoocmôn - phần lớn là prôtêin – có chức năng điều hồ q

trình trao đổi chất trong tế bào và trong cơ thể. Ví dụ: insulin điều hoà lượng đường trong máu...

+ Vận động. Nhiều loại prôtêin tham gia vào chức năng vận động của tế bào và cơ thể. Ví dụ: miozin

trong cơ, các prơtêin cấu tạo nên đuôi tinh trùng...

+ Dự trữ. Lúc thiếu hụt cacbohiđrat và lipit, tế bào có thể phân giải prôtêin dự trữ cung cấp năng lượng

cho tế bào và cơ thể hoạt động. Ví dụ: albumin, cazêin, prơtêin dự trữ trong các hạt của cây

– Sự đa dạng của cơ thể sống do tính đặc thù và tính đa dạng của prơtêin quyết định.

18. Nêu điểm khác nhau chính trong các bậc cấu trúc của prôtêin?

Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của prôtêin:

– Cấu trúc bậc một: Các axit amin nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên chuỗi pơlipeptit. Cấu

trúc bậc một của prơtêin thực chất là trình tự sắp xếp đặc thù của các loại axit amin trên chuỗi

pôlipeptit. Cấu trúc bậc một thể hiện tính đa dạng v à đặc t hù của prơtêin qua số lượng, thành phần và

trình tự sắp xếp của các axit amin.

– Cấu trúc bậc hai: Chuỗi pôlipeptit co xoắn α hoặc gấp nếp β tạo nên nhờ các liên kết hiđrô giữa các

axit amin trong chuỗi với nhau tạo nên cấu trúc bậc 2.

– Cấu trúc bậc ba: là hình dạng của phân tử prơtêin trong không gian 3 chiều, do xoắn bậc 2 cuộn xếp

theo kiểu đặc trưng cho mỗi loại prôtêin, tạo nên khối hình cầu).

9



– Cấu trúc bậc bốn: khi prơtêin có 2 hay nhiều chuỗi pôlipeptit (cùng loại hay khác loại) phối hợp với

nhau để tạo nên phức hợp prôtêin lớn hơn thì tạo nên cấu trúc bậc bốn của prơtêin. Các chuỗi

pôlipeptit liên kết với nhau nhờ các liên kết yếu như liên kết hiđrô.

Chỉ cần cấu trúc không gian 3 chiều của prôtêin bị hỏng (do nhiệt độ cao, độ pH,...) là prôtêin đã mất

chức năng sinh học (hiện tượng biến tính của prơtêin).

19. Kể tên các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prơtêin?

Các loại liên kết hóa học tham gia duy trì cấu trúc prơtêin:

– Liên kết peptit hình thành giữa 2 axit amin. Các axit amin n ối với nhau bởi liên kết peptit hình thành

nên chuỗi pơlipeptit tạo nên cấu trúc bậc 1 của prôtêin.

– Liên kết hiđrô. Cấu trúc bậc 2 của prôtêin được giữ vững nhờ liên kết hiđrô giữa các axit amin ở gần

nhau.

– Liên kết kỵ nước. Khi các gốc kỵ nước (ví dụ gốc -CH3 của các axit amin) ở gần nhau, giữa chúng

hình thành lực hút, đó là lực hút kỵ nước tạo nên liên kết kỵ nước.

– Liên kết đisunphua (-S-S-), góp phần hình thành cấu trúc bậc 3 và bậc 4 của prôtêin …

20. Nêu một vài loại prôtêin trong tế bào người và cho biết các chức năng của chúng?

Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn đều được cấu tạo từ prôtêin nhưng chúng khác

nhau về nhiều đặc tính, em hãy cho biết sự khác nhau đó là do đâu?

1 – Collagen và elastin tạo nên cấu trúc sợi rất bền của mô liên kết, dây chằng, gân. Kêratin tạo nên

cấu trúc của da, lơng, móng.

– Hoocmơn insulin và glucagon do tế bào đảo tụy thuộc tuyến tụy tiết ra có tác dụng điều hòa hàm

lượng đường glucơ trong máu.

– Các enzim thủy phân trong dạ dày phân giải thức ăn, e nzim amylaza trong nước bọt phân giải tinh

bột, enzim pepsin phân giải prôtêin, enzim lipaza phân giải lipit.

– Huyết sắc tố hêmơglơbin có chứa trong hồng cầu có vai trò vận chuyển ơxy và cacbơnic trong máu...

2– Trình tự các axit amin trên chuỗi pơlipepti t sẽ thể hiện tương tác giữa các phần trong chuỗi

pôlipeptit, từ đó tạo nên hình dạng khơng gian 3 chiều của prơtêin và do đó quyết định tính chất cũng

như vai trò của prơtêin. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp của các axit amin có thể dẫn đến sự biến đổi

cấu trúc và tính chất của prơtêin. Số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các axit amin trên chuỗi

pơlipeptit quyết định tính đa dạng và đặc thù của prôtêin.

– Tơ nhện, tơ tằm, sừng trâu, tóc, thịt gà và thịt lợn mặc dù đều được cấu tạo từ prôtêin n hưng chúng

khác nhau về nhiều đặc tính là do chúng khác nhau về số lượng, thành phần và trình tự sắp xếp của các

axit amin trên chuỗi pơlipeptit.



Phòng Đào tạo- Tổ Lý- Hóa- Sinh

PT

Vùng Cao Vệt Bắc - Thái Nguyên

Trường



10



PHẦN I: TỔNG QUAN VỀ VI SINH VẬT

I. KHÁI QUÁT CHUNG VỀ VI SINH VẬT

1. Khái niệm :

VSV gồm nhiều nhóm phân loại khác nhau, là những cơ thể đơn bào hay tập hợp đơn bào, có kích

thước hiển vi.

2. Đặc tính chung

- Kích thước vơ cùng nhỏ bé và cấu tạo rất đơn giản

- Có khả năng hấp thụ nhiều, chuyển hóa nhanh, sinh tổng hợp mạnh mẽ các chất có hoạt tính sinh

học.

( TB nhỏ, tỷ lệ S/V lớn -> Bề mặt TĐC lớn ->sự TĐC với MT hiệu quả hơn.

. 1cm3 VK có S = 6m2.

. 1kg nấm men phân giải được 1000kg đườ ng/ngày có nghĩa là trong 1h có thể phân giải

lượng thức ăn gấp 110 lần khối lượng cơ thể.)

- Có khả năng sinh trưởng nhanh và phát triển mạnh.

- Phân bố rất rộng rãi nhờ khả năng thích ứng với nhiều điều kiện khác nhau của MT

( Bào tử nhiều Vk chịu được 10% AgCl trong 2h, trong phênol 5% /15 ngày.)

- Dễ phát sinh biến dị:

• Tần số biến dị ở vi sinh vật là 10 -5 –> 10-10

• Biến dị thường gặp là đột biến gen

( Vật chất di truyền đơn giản, gen đơn bội nên khi đột biến sẽ được biểu hiện ngay ...)

- Đa dạng về chủng loại

( ĐV có 1,5 triệu lồi, TV có 0,5 triệu lồi, VSV có 100 000 lồi (1/10 con số thực trong tư nhiên)

Trong ruột người có 100 - 400 loại VSV, chiếm 1/3 khối lượng phân khô của người. Hàng năm bổ

sung thêm 1500 loài mới.)

3. Phương pháp nuôi cấy VSV:

a. Cơ sở: tạo các chủng VSV thần khiết

b. Phương pháp:

- Pha lỗng mẫu trong nước vơ trùng

- Cấy dung dịch lên môi trường đặc ở nhiệt độ thích hợp  tạo khuẩn lạc

- Cấy từ khuẩn lạc sang môi trường mới  tạo chủng VSV thần khiết

c. Cần phân biệt được MT tự nhiên và MT nuôi cấy của VSV

- VSV phân bố rất rộng rãi trong đất, nước, đáy đại dương, trên cơ thể người, động vật, thực vật,

…Các yếu tố trên được gọi là MT tự nhiên (nơi cung cấp các chất cần thiết cho sự ST và PT) của

VSV

- MT nuôi cấy VSV: do con người chủ động tạo ra để nuôi cấy các VSV trong phòng thí nghiệm.

Dựa vào nguồn gốc của ngun liệu chia 3 loại:

+ MT tự nhiên : Chứa các chất tự nhiên như sữa, thịt , trứng, huyết thanh, máu, …với số

lượng và thành phần không xác định

+ MT tổng hợp: Đã biết thành phần hóa học và số lượng của các chất có trong MT:

[ VD: (NH4)PO4-1,5; KH2PO4-1,0; MgSO4-0,2;

CaCl2-0,1; NaCl – 5,0 ( g/l) ]

+ MT bán tổng hợp: chứa 1 số chất tự nhiên và một số chất hóa học đã biết rõ thành phầnvà

số lượng

 Vậy khơng khí có được coi là MT tự nhiên của VSV khơng?

1



- Khơng, do kk khơng có các chất dinh dưỡng và các điều kiện khác cho sự ST và PTcủa

VSV.

- Khơng khí chỉ là nơi phát tán các VSV cùng với các bụi bẩn

4. Vai trò của vi sinh vật

* Có ích:

- VSV là mặt xích chủ yếu trong các chu trình chuyển hố các hợp chất C, N, P, K, S của tự

nhiên.

- Tham gia vào việc giữ gìn tính bền vững của hệ sinh thái và bảo vệ môi trường.

- Trong nông nghiệp, VSV là tác nhân quan trọng để cải tạo đất, làm phân bón, thuốc trừ

sâu và các chế phẩm sinh học phục vụ trồng trọt và chăn nuôi.

- Là lực lượng sản xuất trực tiếp trong công nghiệp lên men tạo ra nhiều sản phẩm có giá trị

ứng dụng trong nhiều lĩnh vực như công nghiệp thực phẩm, dượ c phẩm, y tế, đời sống.

VD: * Sinh khối Spirulina giàu dinhdưỡng và vitamin được sử dụng làm thuốc, làm thức ăn bổ

sung cho người và động vật

* Tạo kháng sinh ampiciline chống các VK kháng thuốc từ penicilium

VD:+ Sử dụng coryneanbacterium glutamicum trong sản xuất mơnơnatriglutamat( mì chính)

+ Sử dụng nấm vàng hoa cau( Aspegillus oryzae) để sản xuất nước tương

+ Sữa chua, nem chua là sản phẩm của quá trình lên men lactic

- Là mơ hình lí tưởng cho nghiên cứu và ứng dụng trong công nghệ sinh học và sinh học

phân tử.

- Có vai trò quan trọng trọng ngành năng lượng:

Vd: các VSV chuyển hóa chất hữu cơ thành cồn, gas …

* Có hại: - Vi sinh vật là nguyên nhân gây ra dịch bệnh nguy hiểm cho người , động vật, thực vật

(thông qua độc tố là sản phẩm tổng hợp của vi sinh vật)

VD: Mycoplasma gây bệnh vi êm phổi, viêm khớp

Richketxi gây bệnh sốt phát ban

- Làm hư hỏng các thực phẩm, đồ dùng, hàng hoá, thiết bị và các cơng trình xây dựng gây

thiệt hại đáng kể cho con người.

II. CÁC NHĨM VI SINH VẬT

VSV



Nhóm vi khuẩn: vi khuẩn, vi khuẩn lam, xạ khuẩn, vi khuẩn nguyên thuỷ

Vi khuẩn cổ

Vi tảo

Vi nấm ( nấm men, nấm sợi

VSV nhân thực

Động vật nguyên sinh



* SINH VẬT NHÂN SƠ

A. NHÓM VI KHUẨN

1. Vi khuẩn :

a. Hình thái:

* Hình cầu, hình trứng gọi chung là cầu khuẩn

(Coccus)

- Cầu khuẩn phân cắt liên tiết theo một mặt phảng và dính nhau gọi là liên cầu khuẩn

(Streptococcus).

2



Tài liệu bạn tìm kiếm đã sẵn sàng tải về

Chuyên đề sinh học tế bào-Protein bồi dưỡng HSG môn sinh học.pdf

Tải bản đầy đủ ngay(0 tr)

×