Hình 84.Lượng Ca trong sữa được hòa tan theo tỷ lệ phần trăm của sữa ban đầu.
Tải bản đầy đủ - 0trang
Lượng Ca trong sữa được hòa tan theo tỷ lệ phần trăm của sữa ban đầu. (A) của thời gian gia nhiệt ở
nhiệt độ khác nhau (xác định sau 1 giờ tại 20°C); (B) tác dụng giữ ở 20°C sau khi gia nhiệt trong 30 phút.
Ví dụ gần đúng.
- Lactose bị đồng phân hóa và một số thì bị thối hóa. Ví dụ lactulose và axit hữu cơ.
- Các este phosphoric, đặc trưng của casein được thủy phân. Phospholipid cũng được phân
chia. Do đó, Lượng phosphate vơ cơ tăng lên.
- Độ pH của sữa giảm, và độ axít có thể đo được tăng lên
- Hầu hết các protein huyết thanh bị biến tính và do đó làm cho nó khơng hòa tan.
- Một phần của protein huyết thanh (đặc biệt là β-lactoglobulin) tạo liên kết cộng hóa trị với
κ- casein và một số protein của hạt cầu béo.
- Enzyme bị bất hoạt
- Xảy ra phản ứng giữa protein và lactose
- Các nhóm sulfhydryl tự do được hình thành.
- Các phản ứng khác liên quan đến protein xảy ra.
- Casein Micelles tập hợp lại với nhau. Điều này có thể dẫn đến sự đông tụ.
- Một số thay đổi xảy ra trên hạt cầu béo, vi dụ như thành phần Cu
- Các acylglycerol được thủy phân và este hóa.
- Lactones và methyl ketones được hình thành từ chất béo.
- Một số vitamin bị thối hố.
2.1.2.
Kết quả của sự trao đổi nhiệt
Thơng thường, hiệu quả chính của xử lý nhiệt là giảm tốc độ hư hỏng gây ra bởi vi khuẩn và enzyme.
Một số ảnh hưởng quan trọng khác là:
-
Tốc độ tăng trưởng của vi khuẩn của các sinh vật còn sống sót, hoặc xâm nhập vào sau khi
xử lý nhiệt có thể bị ảnh hưởng rất nhiều và chúng thường tăng lên. Nguyên nhân chủ yếu là chất
ức chế vi khuẩn khơng hoạt động. Immunoglobulins bị biến tính ở cường độ tương đối thấp
-
Giá trị dinh dưỡng giảm do sự giảm đi của một số chất sinh dưỡng.
-
Hương vị thay đổi đáng kể
-
Màu sắc cũng có thể thay đổi. Lúc đầu đun nóng thì sữa trắng hơn một chút, sau khi tăng
nhiệt độ xử lý thì sữa có thể chuyển sang nâu
-
Độ nhớt tăng nhẹ
-
Sự động tụ của sữa giảm do hầu hết proein huyết thanh bị biến tính.
-
Thời gian gel hóa trong sữa đặc có đường giảm nóng ở nhiệt cao trước khi cô đặc
-
Khả năng rennet của sữa và tỷ lệ syneresis của gel đông sữa giảm
-
Trạng thái oxy hóa bị ảnh hưởng
-
Thành phần lớp bề mặt của hạt cầu béo cũng bị ảnh hưởng.
2.2. Phản ứng của protein
Một số phản ứng ở nhánh của protein có thể xảy ra ở nhiệt độ cao. Nhiều phản ứng, ví dụ như: 5, 6,
9, 10, 11, và đặc biệt là 12, có thể tạo thành liên kết chéo trong hoặc giữa các chuỗi peptide; phản ứng liên
kết chéo có thể làm giảm độ hòa tan của protein. Tỷ lệ hầu hết các phản ứng và trạng thái cân bằng của
chúng chưa được biết rõ. Bên cạnh phản ứng 4-6, có thể xảy ra khi sự biến tính của protein, hầu hết các
phản ứng liên quan đến yêu cầu nhiệt độ cao (tiệt trùng). Bởi vì casein có chứa phosphoserine,
dehydroalanine có thể được hình thành (phản ứng 8); nó cũng là kết quả của phản ứng 7. Dephosphorylation
bởi quá trình thủy phân (phản ứng 3) xảy ra nhanh hơn bởi sự khử(phản ứng 8). Tất cả trong tất cả, trong
sữa, hầu hết các phản ứng được xem xét trong Bảng 11 có thể xảy ra, mặc dù chỉ với số lượng rất nhỏ,Ví
dụ, lysino-alanin (phản ứng
10) được hình thành trừ khi độ pH rất cao;lysinoalanine có thể độc hại vì việc nuốt phải có thể gây ra thay
đổi trong thận của chuột (mặc dù không thấy ở người). Phá hoại glutamine (phản ứng
2) chậm hơn so với asparagine (phản ứng 1).
Bảng 11.Các phản ứng có thể xảy ra đối với các nhóm phụ của các axit amin đã được liên
kết trong chuỗi peptide (|) của Protein ở nhiệt độ cao.
Như đã nêu ở trên, cần có nhiệt độ cao cho hầu hết các phản ứng xảy ra. Nó khơng phải lúc nào cũng
cần thiết cho bản thân phản ứng, nhưng nó là cần thiết cho việc mở rộng chuỗi peptit
(denaturation). Nhờ đó các nhóm dễ dàng phản ứng, Hầu hết các phản ứng nhanh ở pH cao, trừ phản ứng 3
và 11.
2.2.1. Phản ứng của các nhóm Thiol (Sulfhydryl hoặc -SH)
Các nhóm -SH của cysteine là phản ứng tốt dưới dạng ion hóa (phản ứng 4). Trong chuỗi peptide pK
của nó khoảng 9,5 ở 25°C. Điều này có nghĩa rằng ở pH 6.1, 6.4, và 6.7, trung bình 0,04%, 0,08% và 0,16%
của nhóm, tương ứng, được phân ly. Do đó, tỷ lệ phản ứng 4 sẽ phụ thuộc mạnh vào pH. Tất nhiên, trước
khi phản ứng này có thể xảy ra chuỗi peptide phải được mở ra, trừ trường hợp đặc biệt nhóm thiol nằm bên
ngồi của phân tử tự nhiên. Xử lý nhiệt của sữa gây ra sự biến tính protein do đó làm tăng các nhóm thiol.
Khi gia nhiệt như vậy, nó chủ yếu là phản ứng 5 diễn ra, do đó thay đổi vị trí của cầu nối -S-S ; cần lưu ý
rằng phản ứng thậm chí có thể xảy ra tại pH thấp (4.5) và nhiệt độ thấp (20°C), mặc dù khá chậm (trên một
vài ngày). Sự trao đổi disulfide có thể ảnh hưởng đáng kể đến sự hình thành của một phân tử protein. Phản
ứng 6 phụ thuộc chặt chẽ vào khả năng oxi hóa khử vì đây phản ứng liên kết chéo diễn ra bởi oxy hóa.
Sự hình thành H2S trong sữa (phản ứng 7, nhưng cũng có thể là các phản ứng khác) tạo hương vị
giống như hơi nấu chín, thâm chí là sủi bọt trong sữa. Theo quy định, khơng có nhiều hơn 1% nhóm thiol
phản ứng. Các dư lượng dehydroalanine hình thành sẵn sàng phản ứng, theo phản ứng 9, 10, và 11.
Globulin miễn dịch cũng chứa nhiều cystine. Tác nhân đóng góp -S-S- và -SH có thể là βlactoglobulin, do nồng độ cao trong sữa và nhóm thiol tự do của nó. Khi gia nhiệt, nhóm thiol trở nên rất
phản ứng và do đó, những thay đổi khơng thể đảo ngược xảy ra trong phân tử.
2.2.2. Sự pha tạp của protein huyết thanh
Các protein hình cầu có thể bị biến tính. Những thay đổi này xảy ra với các proteinhuyết thanh hình
cầu của sữa, cụ thể là, β-lactoglobulin, α-lactalbumin, albumin huyết thanh và globulin miễn dịch (cũng
như hầu hết các protein huyết thanh nhỏ). Proteose-peptones, giống như casein, không phải là denaturable.
Nhiệt biến tính của β-lactoglobulin đã được nghiên cứu trong một số chi tiết. Ở nhiệt độ cao, nhóm thiol tự
do phản ứng với một trong các nhóm -S-S-,thường của một phân tử, trong đó cả hai phân tử liên kết với
nhau, tạo thành một dimer. Tương tự như vậy, trimers và tetramers, vv, cũng được hình thành nhưng tổng
hợp có thể vẫn còn khá nhỏ và hòa tan. Tùy thuộc rất nhiều vào điều kiện phổ biến, đặc biệt là pH, nhưng
cũng thành phần ion